Паз расшифровка: ПАЗ — это… Что такое ПАЗ?

ПАЗ — это… Что такое ПАЗ?

паз — паз/ …   Морфемно-орфографический словарь

Паз — углубление на поверхности камня, предназначенное для улучшения прочностных свойств кладки. Источник: ГОСТ 6133 99: Камни бетонные стеновые. Технические условия оригинал документа 3.23 паз : углубление на поверхности кам …   Словарь-справочник терминов нормативно-технической документации

ПАЗ — муж. пазок, пазик; пазища: пазина муж. узкая и длинная скважина, щель, стык, от примычки доски к доске; глубокая, несквозная борозда, желобовина, вынутая в чем, для впуска досок, притесанных брусьев. Доски забора запускаются в пазы столбов. Паз… …   Толковый словарь Даля

ПАЗ — ПАЗ: ПАЗ  аббревиатура от «Павловский автобусный завод» ПАЗ  комплекс инженерных сооружений противоатомной защиты Система противоаварийной автоматической защиты (ПАЗ)  система управления технологическим процессом, которая в случае… …   Википедия

Паз — Паз: Паз  узкая и длинная скважина, щель, стык, от примычки доски к доске. Паз  река в России, Финляндии, Норвегии См. также ПАЗ (значения) …   Википедия

паз — См …   Словарь синонимов

ПАЗ — ПАЗ, паза, о пазе, в пазу, мн. пазы, муж. (спец.). 1. Узкая длинная щель, скважина между недостаточно плотно пригнанными бревнами, досками, плитами, металлическими листами. Законопатить пазы. 2. Выемка в бревне, доске или брусе, в которую… …   Толковый словарь Ушакова

ПАЗ — (нем., от pazzen пригонять). Длинная узкая скважина, щель от примычки доски к доске; глубокая не сквозная борозда, желобок, для впуска досок, напр. доски забора впускаются в пазы столбов. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка …   Словарь иностранных слов русского языка

ПАЗ — ПАЗ, а, о пазе, в пазу, мн. ы, ов, муж. Щель, а также выемка, в к рую вставляется выступ другого предмета при скреплении. | прил. пазовый, ая, ое. Толковый словарь Ожегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 …   Толковый словарь Ожегова

паз — паз, а, предл. п. в паз у, мн. ч. ы, ов …   Русский орфографический словарь

Системы ПАЗ и СБ

Под системой сигнализации, блокировок и противоаварийной защиты (далее система СБ и ПАЗ) следует понимать комплекс средств КИПиА, автоматизированных систем управления технологическими процессами, контроллеров ПАЗ, связей между ними, служащих для защиты технологического процесса или оборудования от аварии. В систему СБ и ПАЗ входят:

• приборы
• датчики
• преобразователи
• релейные и полупроводниковые логические схемы
• микропроцессорные устройства
• АСУТП
• устройства звуковой и световой сигнализации
• исполнительные устройства

Основным предназначением системы СБ и ПАЗ технологического процесса, является автоматическое изменение его состояния в сторону более безопасного, выполняемое рассматриваемой системой в случае появления потенциально опасного события (например, выхода параметров процесса за безопасные пределы). Содержанием этой функции является совокупность действий, включающих измерительное преобразование и/или контроль соответствующих параметров состояния объекта, а также формирование и передачу на объект такой последовательности заранее определенных управляющих воздействий, которые направлены на предотвращение или снижение вреда.

Системы СБ и ПАЗ предназначены:

• для подачи предупредительного и аварийного светового и звукового сигналов о нарушении контролируемого параметра, извещения об остановке компрессоров, насосов и другого ответственного оборудования;
• для формирования сигнала разрешения на пуск компрессоров, насосов и других видов оборудования, при достижении параметрами установ­ленных значений;
• для автоматического включения аварийных  систем вентиляции, сблокиро­ванных с сигнализаторами довзрывоопасных концентраций и анализато­рами ПДК при их срабатывании с подачей звукового и светового сигналов;
•  для прекращения подачи сырья, топлива, компонентов, отключения  или включения отдельных видов оборудования;
• для предохранения работающего оборудования от возможной ава­рии в случае отключения питания на их щитах управления;
•  для автоматической защиты центробежных компрессоров от помпажа.

История Павловского автобусного завода (ПАЗ)

ОАО «Павловский автобус» (более раннее название Павловский автобусный завод им. А. А. Жданова, аббревиатура которого и стала названием торговой марки «ПАЗ») – завод по производству автобусов малых и средних размеров в РФ.

 

Завод располагается в г. Павлово, Нижегородская область

 

Завод был построен в 1932, после принятия решения о создании в Павлово производства, которое бы обеспечило Горьковский автозавод и другие автомобильные предприятия водительским инструментом.

 

 

 

 

В апреле 1956 году данный завод по производству автотранспортного инструмента перепрофилировали и переименовали в Павловский автобусный завод (или ПАЗ). В этом же году несколькими месяцами позже с заводского конвейера сошли первые пять автобусов ПАЗ 651 (на базе грузовой модели ГАЗ-51).

 

 

 

Через два года в 1958 было запущено производство новой модели ПАЗ-652 бескапотной компоновки.

 

В ноябре 1968 завод переходит на производство новой модели автобуса, разработанной на базе модели ПАЗ-652, – ПАЗ-672. Данная модель выпускалась в течение более 20 лет до 1989 года. Среди модификаций основной модели была и модель ПАЗ-3201 (полноприводный однодверный автобус повышенной проходимости).

 

В 60-х годах основная концепция предприятия «ПАЗ» заключалась в удовлетворении большого количества потребителей за счёт производства как можно большего количества модификаций основной модели.

 

Современная базовая модель завода ПАЗ-3205 была запущена в серийное производство 1 декабря 1989 года. На сегодняшний день существует порядка 30 модификаций данной модели (специализированные и люксовые автобусы), которые предназначены для использования в различных климатических и температурных условиях. Серийно выпускается порядка 10 модифицированных моделей.

 

 

Автобусы большого и среднего классов ПАЗ-5272, ПАЗ-5271, ПАЗ-5220, ПАЗ-4228, ПАЗ-4223, ПАЗ-4234, ПАЗ-4230, а также низкопольная модель ПАЗ-3237 (первая в России)  были разработаны в к. 90-х – н. 2000-х гг. 

Из-за конкуренции с другими российскими производителями НефАЗ и ЛиАЗ массовое серийное производство крупногабаритных автобусов (ПАЗ-5272 и др.) налажено не было.

 

В 2000 г. Павловский завод стал частью машиностроительной корпорации «Группа ГАЗ», которая объединяет основных российских производителей автомобильной техники.

 

 

 

В 2006 году «ПАЗ» стал участником национального проекта «Образование» и начала производить специальные модификации автобуса ПАЗ-3205 жёлтого цвета.

 

Далее завод запускает в производство первый в России мелкогабаритный низкопольный автобус ПАЗ-3237 («Лужок»). ПАЗ-3205 заменили малые автобусы с рессорной подвеской ПАЗ-3204.

 

Данная модель начала производиться серийно с начала 2009 года, была признана «Лучшим автобусом года» малого класса два года подряд в 2009 и 2010 годах, однако базовой моделью завода данная модель пока не стала. В 2009 разработали модификацию модели ПАЗ-3204 со встроенным газобалонным оборудованием.

 

За 10 лет с 2000 по 2010 были разработаны весьма перспективные модели ПАЗ «Сити» и ПАЗ-3202 («Валдай»).

 

 

 

АВТОБУС ПАЗ 320302-08 коды неисправности — автомануалы — Каталог файлов

Диагностика системы выполняется автоматически каждый раз после включения зажигания. Если автоматическая проверка АБС была успешно завершена, то сигнальная лампа гаснет через 2 секунды после включения зажигания, что указывает на исправность АБС. Лампа может гореть постоянно после стирания ошибок и при наличии в памяти ЭБУ ошибок датчиков, но при скорости автобуса более 6 км/ч лампа должна погаснуть, если система исправна.

В случае возникновения неисправности загорается контрольная лампа диагностики и неисправность запоминается в ЭБУ и кодируется в виде блока световых сигналов. Для определения неисправности нужно нажать на кнопку диагностики не ранее, чем через 1 секунду после включения зажигания, и отпустить. После чего начнется мигание аварийной лампы. Первый блок миганий лампы обозначает номер компонента, а второй — номер ошибки. Пример световых кодов представлен на рис. 6.24.

 Коды ошибок приведены в таблице расшифровки световых кодов.

Если лампа не загорается, сразу же после включения зажигания, то это указывает, что лампа накаливания неисправна и её нужно заменить.

Продолжительность импульса сигнальной лампы 0,5 с

Промежуток между импульсами сигнальной лампы 0,5 с

Промежуток между первым и вторым блоком кодов неисправности 1,5 с

Промежуток между кодами неисправностей 4,5 с

Таблица световых кодов АБС Knorr-Bremse.*

-Блинк-код          Вид неисправности

1-1 Неисправности отсутствуют Датчик частоты

2-1 Большой воздушный зазор вращения A1-L

2-2 Отсутствует сигнал датчика при торможении (левое переднее колесо),

2-3 Неисправность импульсного кольца

2-4 Неправдоподобно продолжительное ABS-регулирование

2-5 

2-6 Отсутствие сигнала датчика: короткое замыкание на массу или +, или обрыв кабеля

2-7 Внутренняя ошибка

2-8 Датчик, ошибка конфигурации Датчик частоты вращения,

3-1 Большой воздушный зазор

3-2 Отсутствует сигнал датчика при торможении A1-R (правое переднее колесо

3-3 Неисправность импульсного кольца

3-4 Неправдоподобно продолжительное ABS-регулирование

3-5 Отсутствие сигнала датчика

3-6 Короткое замыкание на массу или +, или обрыв кабеля

3-7 Внутренняя ошибка

3-8 Датчик, ошибка конфигурации Датчик частоты вращения

4-1 Отсутствует сигнал датчика при торможении A2-L (левое заднее колесо)

4-3 Неисправность импульсного кольца

4-4 Неправдоподобно продолжительное ABS-регулирование ведущий мост

4-5 Отсутствие сигнала датчика

4-6 Короткое замыкание на массу или +, или обрыв кабеля

4-7 Внутренняя ошибка

4-8 Датчик, ошибка конфигурации Датчик частоты вращения

5-1 Большой воздушный зазор

5-2 Отсутствует сигнал датчика при торможении A2-R (правое заднее)

5-3 Неисправность импульсного кольца

5-4 Неправдоподобно продолжительное ABS-регулирование

5-5 Отсутствие сигнала датчика

5-6 Короткое замыкание на массу или +, или обрыв кабеля

5-7Внутренняя ошибка

5-8 Датчик, ошибка конфигурации Модулятор

8-1 Короткое замыкание катушки сброса на +

8-2 Короткое замыкание катушки сброса на массу

8-3 Обрыв провода катушки сброса

8-4 Обрыв провода на общем пине

8-5 Короткое замыкание датчика на +

8-6 Короткое замыкание датчика на массу

8-7 Обрыв провода датчика

8-8 Ошибка конфигурации клапана

9-1 Короткое замыкание катушки сброса на +

9-2 Короткое замыкание катушки сброса на массу

9-3 Обрыв провода катушки сброса

9-4 Обрыв провода на общем пине

9-5 Короткое замыкание датчика на +

9-6 Короткое замыкание датчика на массу

9-7 Обрыв провода датчика

9-8 Ошибка конфигурации клапана  Модулятор А2^

10-1 Короткое замыкание катушки сброса на +

10-2 Короткое замыкание катушки сброса на массу

10-3 Обрыв провода катушки сброса

10-4 Обрыв провода на общем пине

10-5 Короткое замыкание датчика на +

10-6 Короткое замыкание датчика на массу

10-7 Обрыв провода датчика

10-8 Ошибка конфигурации клапана Модулятор А2^

11-1 Короткое замыкание катушки сброса на +

11-2 Короткое замыкание катушки сброса на массу

11-3 Обрыв провода катушки сброса

11-4 Обрыв провода на общем пине

11-5 Короткое замыкание датчика на +

11-6 Короткое замыкание датчика на массу

11-7 Обрыв провода датчика

11-8 Ошибка конфигурации клапана

14-5 Короткое замыкание на +

14-6 Короткое замыкание на «массу» (массу)

14-7 Обрыв провода

14-8 Клапан, ошибка конфигурации

15-1 Ошибка процессора ABS

15-2 Ошибка процессора ABS

15-3 Сбой в запоминающем устройстве ABS

15-4 Запоминающее устройство не запрограммировано

15-5 Ошибка процессора ABS

15-6 Ошибка процессора ABS

15-7 Ошибка процессора ABS

15-8 Ошибка процессора ABS

15-9 Неверная конфигурация запоминающего устройства

15-10 Внутреннее реле не подключено

15-11 Внутреннее реле постоянно отключается

15-15 Программное обеспечение ABS не сочетается с оборудованием

16-1 Слишком высокое напряжение от батареи

16-2 Слишком низкое напряжение от батареи

16-3 Обрыв в цепи батареи

16-4 Временные помехи от скачка высокого напряжения

16-5 Помехи от скачка высокого напряжения

16-9 Слишком высокое напряжение от замка зажигания

16-10 Слишком низкое напряжение от замка зажигания

16-11 Слишком низкое напряжение от замка зажигания во время срабатывания ABS

17-1 Короткое замыкание реле замедлителя на + или обрыв провода

17-2 Короткое замыкание реле замедлителя на массу (ретардер)

17-3 ABS отключена из-за задействованной блокировки дифференциала

17-5 Большое различие между размерами передних и задних шин Измеренные значения

17-6 и/или значения запоминающего устройства имеют неправильную величину Спец. ошибки

17-7 Выключатель стоп-сигнала, не нажат на данном этапе включения

17-8 ASR или ESP отключен или активизирован режим тестирования на тормозном стенде

17-10 Массовый провод аварийной лампы оборван или аварийная лампа коротко замкнута

17-11 Проблема памяти параметров датчиков

17-13 Датчики скорости колес перепутаны

17-14 Выключатель стоп-сигналов неисправен

18-3J1939 или CAN-шина не обнаружены

18-4Обрыв связи или неверные данные по обмену информацией на ERC1 (J1939) / FMR2 (IES)

18-5 Обрыв связи или неверные данные по обмену информацией на EEC1… 3(J1939)/FMR1.. .3 (IES)

18-6 Обрыв связи или неверные данные по обмену информацией на ETC1… 2(J1939)/INS, EPS (IES)

*- для начала диагностики АБС Knorr-Bremse включить зажигание и нажать на клавишу диагностики в течение

(0,5…8,0) секунд. После отпускания клавиши лампа загорается на 0,5 секунды и гаснет. Затем через 1 секунду загораются коды. Прервать выдачу кодов ошибок можно повторным нажатием кнопки диагностики.

Таблица световых кодов АБС WABCO*

Световой кодОписаниеСпособ устранения

№ 1№ 2

11неисправности нет

Магнитный клапан АБС

21 передний правыйПроверьте кабель магнитного клапана. В проводах к впускному, выпускному клапанам или в общем» проводе пропадающий или постоянный обрыв, или замыкание на «минус».

22 передний левый

23 задний правый

24 задний левый

Датчик: увеличен воздушный зазор

31 передний правыйПроверить биение ступичного подшипника. Придвиньте датчик к ротору. Проверьте кабель датчика и разъёмы на пропадающий контакт

32 передний левый

33 задний правый

34 задний левый

Датчик: короткое замыкание / обрыв провода

41 передний правыйПроверьте кабель датчика. Разрыв или замыкание на «минус» или «плюс» или между проводами датчика

42 передний левый

43 задний правый

44 задний левый

Пропадающий сигнал / размер шин

51 передний правыйПроверьте кабель датчика на пропадающий контакт. Проверьте ротор на повреждения. Подключите для проверки другой датчик. Диаметры колес различны.

52 передний левый

53 задний правый

54 задний левый

Ротор

61 передний правыйПроверьте ротор на повреждения. Замените ротор

62 передний левый

63 задний правый

64 задний левый

Системные функции

74 Лампа АБС Проверьте кабель и аварийную лампу. Была ли нажата клавиша диагностики более 16 сек ?

Электронный блок

81 Пониженное напряжение питания Проверьте питающий кабель и предохранитель

82 Повышенное напряжение питания Проверьте аккумулятор и генератор.

83 Внутренняя ошибкаЗаменить блок АБС, если ошибка повторится

84 Ошибка конфигурацииНеверный электронный блок / параметрирование

85 Соединение с «минусом» аккумуляторной батареи Проверьте «массу» на электронном блоке и магнитных клапанах

*- для начала диагностики АБС WABCO включить «зажигание» и нажать на клавишу диагностики в течение (0,5… 3) секунд.

После отпускания клавиши лампа загорается на 0,5 секунды и гаснет. Затем через 1,5 секунды загораются коды. Промежуток между двумя блоками сигналов одной неисправности 1,5 секунды Промежуток между сигналами двух неисправностей 4 секунды. Для выключения диагностики нужно выключить зажигание.

Стирание памяти ошибок. После устранения неисправностей в системе необходимо стереть ошибку из памяти ошибок блока управления. Для этого необходимо: для Knorr-Bremse — при выключенном зажигании нажать диагностическую клавишу и отпустить только после включения зажигания. Менее чем через 3 секунды память ошибок стёрта; для Wabco — при включенном зажигании нажать клавишу диагностики на (3.. .6) секунд и отпустить. Через 1,5 секунды восемь быстрых миганий лампы свидетельствуют о стирании ошибок из памяти ЭБУ. Через 4 секунды происходит три мигания лампы, свидетельствующих о верной конфигурации АБС. После чего следует выключить зажигание.

После стирания ошибок и устранения неисправности провести динамический тест. Необходимо провести заезды автобуса (разгон-торможение) по ровной площадке. Аварийная лампа должна погаснуть при достижении скорости автобуса (6.10) км/ч.

Внимание! Несмотря на то, что АБС увеличивает безопасность движения автобуса, она не способна предотвратить ДТП, возникающих из-за несоблюдения Правил дорожного движения. При неисправности АБС работоспособность тормозной системы сохраняется, но при этом необходимо помнить о возможности ухудшения управляемости автобуса из-за возникновения блокировки колес.

Когда происходит значительное ухудшение управляемости, необходимо чтобы АБС была проверена немедленно в соответствующей мастерской, чтобы устранить неисправность и возвратить систему к нормальной работе.

Рекомендуется периодически проверять состояние АБС при техническом обслуживании. Все работы по техническому обслуживанию и ремонту АБС должны выполняться только квалифицированным, обученным персоналом.

Внимание! При проведении сварочных работ на автобусе следует разъёмы от ЭБУ.

Маркировка Твинблока на заводе «Теплит»

Чтобы правильно выбрать блок для строительства, не ошибиться с его размером, плотностью и видом, существует буквенно-цифровая маркировка газоблока. В каталоге продукции на нашем сайте вы можете подробно изучить ассортимент блоков завода «Теплит»

Газобетонные блоки характеризуется такими параметрами, как плотность, размер, наличие системы «паз-гребень» и т.д. все они указаны в марке газобетонного блока. Давайте разберемся, что означают буквы и цифры в маркировке продукции «Теплит».

Маркировка Твинблока

ТБ300-4п (625*300*250), где

ТБ — Твинблок
300 — ширина блока в мм
4 – марка по плотности Д400 (D400)
п – наличие системы «Паз-гребень» и захватных карманов для рук

• У любого Твинблока всегда постоянная длина 625 мм и высота 250 мм, ширина блока – величина переменная от 80 до 400 мм;
• Завод «Теплит» выпускает продукцию плотностью Д400, Д500 и Д600. Соответственно в маркировке могут присутствовать цифры:
  4 — Д400, 5 — Д500 или 6 — Д600;
• В маркировке Твинблока может присутствовать буквенное обозначение пп – система «Паз-паз». Если буква в маркировке отсутствует – это «гладкий» стеновой блок завода «Теплит».

Маркировка на поддоне Твинблока

На каждом поддоне Твинблока так же наносится маркировка. Выглядит она следующим образом: ТБ400-4П 11-20Г-393

ТБ400-4П — Твинблок шириной 400 мм, плотностью Д400, «Паз-гребень»

11-20Г-393 — Номер партии, где:

11 – порядковый номер месяца, 11 — ноябрь;
20 – порядковый номер партии в данном месяце;
Г – смена;
393 – порядковый номер поддона с продукцией, выпущенный данной сменой.

Паспорт качества на продукцию завода «Теплит»

При отгрузке Твинблока на складе завода, каждому клиенту выдается паспорт качества на продукцию. В паспорте есть вся информация о продукции: наименование и марка продукции, номер партии, дата выпуска, дата отгрузки, количество приобретенных поддонов и т.д.

Важно:
В паспорте качества приведены результаты испытаний партии продукции. Это означает, что все заявленные параметры Твинблока верны, что подтверждается подписью начальника лаборатории завода «Теплит» и печатью.

Твинблок – понятный и доступный материал для строительства. Однозначно!

 

Хотите узнать больше о Твинблоке? Читайте наши публикации и статьи:

Кладка Твинблока на клей-пену?

Где выгоднее покупать Твинблок?

Чем отличается Твинблок от газоблока?

Утепление газобетона, почему стена должна дышать?

Баня своими руками дерево или газобетон?

Недорогой дачный домик, из чего лучше построить?

 

(PDF) Расшифровка остатков незаменимых аминокислот в бороздке субстрата неспецифической нуклеазы Pseudomonas syringae

Catalysts 2019,9, 941 15 из 16

13.

Zhao, Y .; Stuckey, J.A .; Lohse, D.L .; Диксон, Дж. Э. Экспрессия, характеристика и кристаллизация члена

нового семейства фосфолипазы D фосфодиэстераз. Protein Sci.

1997

, 6, 2655–2658. [CrossRef]

[PubMed]

14.

Bao, Y.; Higgins, L .; Zhang, P .; Chan, S.H .; Laget, S .; Суини, S .; Lunnen, K .; Сюй, С.Ю. Экспрессия и очистка

эндонуклеазы рестрикции BmrI и ее вариантов N-концевого домена расщепления. Protein Expr.

Purif. 2008,58, 42–52. [CrossRef] [PubMed]

15.

Grazulis, S .; Манакова, Е .; Roessle, M .; Bochtler, M .; Tamulaitiene, G .; Huber, R .; Siksnys, V. Структура

металл-независимого рестрикционного фермента BfI выявляет слияние специфического ДНК-связывающего домена с неспецифической нуклеазой

.Proc. Natl. Акад. Sci. USA 2005, 102, 15797–15802. [CrossRef] [PubMed]

16.

Song, Q .; Чжан, X. Характеристика новой неспецифической нуклеазы термофильного бактериофага

GBSV1. BMC Biotechnol. 2008,8, 43. [CrossRef] [PubMed]

17.

Wang, D .; Miyazono, K.I .; Танокура, М. Тетрамерная структура рестрикционной ДНК-гликозилазы R.PabI в комплексе

с неспецифической двухцепочечной ДНК. Sci. Rep. 2016,6, 35197. [CrossRef]

18.

Li, L .; Lin, S .; Yanga, F. Функциональная идентификация неспецифической нуклеазы вируса синдрома белых пятен.

Вирусология 2005,337, 399–406. [CrossRef]

19.

Schmitz, S .; Börner, P .; Nölle, V .; Elleuche, S. Сравнительный анализ двух неспецифических нуклеаз семейства

фосфолипазы D из бактерии-конкурента патогена растений Pantoea Agglomerans.Appl. Microbiol.

Biotechnol. 2019, 103, 2635–2648. [CrossRef]

20.

Schmitz, S .; Nölle, V .; Elleuche, S. Неспецифический нуклеолитический фермент и потенциал его применения в буферных растворах, содержащих

ЭДТА. Biotechnol. Lett. 2019,41, 129–136. [CrossRef]

21.

Pan, C.Q .; Лазарь, Р.А. Гиперактивность вариантов человеческой ДНКазы I. Зависимость от количества положительно

заряженных остатков и концентрации, длины и окружения ДНК. J. Biol. Chem.

1998

, 273, 11701–11708.

[CrossRef] [PubMed]

22.

Miltenyi, S .; Hübel, T .; Нелле, В. Процесс сортировки клеток по микропроцессорным компонентам с использованием нуклеазы.

Патент США 10,018,541 B2, 10 июля 2018 г.

23.

Belkebir, A .; Азеддуг, Х. Характеристика LlaKI, новой эндонуклеазы рестрикции, независимой от ионов металлов

, из Lactococcus lactis KLDS4. ISRN Biochem. 2012,2012, 287230. [CrossRef] [PubMed]

24.

Friedho ff, P .; Колмес, Б .; Gimadutdinow, O .; Wende, W .; Краузе, К.L .; Pingoud, A. Анализ механизма

нуклеазы Serratia с использованием сайт-направленного мутагенеза. Nucleic Acids Res.

1996

, 24, 2632–2639. [CrossRef]

[PubMed]

25.

Zhang, Y .; Li, Z.H .; Zheng, W .; Tang, Z.X .; Ши, Л. Ферментативная активность и термостабильность неспецифической нуклеазы

из Yersinia enterocolitica supsp. palearctica с помощью сайт-направленного мутагенеза. Электрон. J. Biotechnol.

2016,24, 32–37.[CrossRef]

26.

Franke, I .; Meiss, G .; Pingoud, A. О преимуществе димера, тематическое исследование с использованием димерной нуклеазы Serratia

и мономерной нуклеазы от Anabaena sp. штамм PCC 7120. J. Biol. Chem.

1999

, 274, 825–832.

[CrossRef] [PubMed]

27.

Bommarius, A.S .; Пэй, М.Ф. Стабилизирующие биокатализаторы. Chem. Soc. Ред.

2013

, 42, 6534–6565. [CrossRef]

[PubMed]

28.

Schaefer, C .; Рост, Б. Предсказать влияние изменения одной аминокислоты на структуру белка. BMC Genom.

2012

,

13, S4. [CrossRef]

29.

Elleuche, S .; Fodor, K .; Клиппель, В .; von der Heyde, A .; Wilmanns, M .; Антраникян, Г. Структурная и

биохимическая характеристика НАД (+) — зависимой алкогольдегидрогеназы из Oenococcus oeni как новая модель молекулы

для промышленных биотехнологических приложений. Прил.Microbiol. Biotechnol.

2013

, 97, 8963–8975.

[CrossRef]

30.

Marcal, D .; Rego, A.T .; Fogg, M.J .; Wilson, K.S .; Carrondo, M.A .; Энгита, Ф.Дж. Кристаллизация и предварительная

Рентгеновская характеристика 1,3-пропандиолдегидрогеназы из патогена человека Klebsiella pneumoniae.

Acta Crystallogr. Разд. F Struct. Биол. Cryst. Commun. 2007, 63, 249–251. [CrossRef]

31.

Xin, X.F .; Квитко, Б.; Он, С.Ю. Pseudomonas syringae: что нужно, чтобы стать возбудителем. Nat. Rev. Microbiol.

2018

,

16, 316–328. [CrossRef]

32.

Daniel, R.M .; Danson, M.J .; Eisenthal, R .; Lee, C.K .; Петерсон М.Э. Влияние температуры на активность фермента

: новые идеи и их значение. Экстремофилы 2008,12, 51–59. [CrossRef] [PubMed]

Связывание комплекса тРНК / мРНК в большой бороздке с сайтом декодирования 16 S рибосомной РНК

.1999 5 февраля; 285 (5): 2069-78. DOI: 10.1006 / jmbi.1998.2442.

Принадлежности Расширять

Принадлежность

• ¹ Департамент биохимии и молекулярной генетики, Университет Алабамы в Бирмингеме, Бирмингем, Алабама, 35294-0005, США.

Элемент в буфере обмена

M S. VanLoock et al. J Mol Biol. 1999 .

Показать детали Показать варианты

Показать варианты

Формат АннотацияPubMedPMID

.1999 5 февраля; 285 (5): 2069-78. DOI: 10.1006 / jmbi.1998.2442.

Принадлежность

• ¹ Департамент биохимии и молекулярной генетики, Университет Алабамы в Бирмингеме, Бирмингем, Алабама, 35294-0005, США.

Элемент в буфере обмена

Полнотекстовые ссылки Опции CiteDisplay

Показать варианты

Формат АннотацияPubMedPMID

Абстрактный

Мы предлагаем подробную трехмерную модель с атомными деталями для структуры сайта декодирования 16 S рРНК Escherichia coli в комплексе с мРНК и тРНК A и P сайта.Построение модели началось с четырех основных предположений: (1) конформации тРНК A и P идентичны тем, которые наблюдаются в кристаллической структуре тРНК; (2) тРНК A- и P-сайта принимают ориентацию S-типа при связывании мРНК в рибосоме; (3) A1492 и A1493 неспецифично связываются с мРНК посредством серии водородных связей; и (4) C1400 находится в непосредственной близости к основанию вобуляции тРНК P-сайта, чтобы удовлетворить индуцированную УФ-излучением фотоперекрестную связь, образованную между двумя остатками. У нас есть модели со связыванием как большой, так и малой бороздки комплекса тРНК / мРНК с РНК сайта декодирования, и мы пришли к выводу, что связывание с большой бороздкой более вероятно.Оба класса моделей сохраняют структурные особенности, описанные в структуре ЯМР области А сайта декодирования РНК со связанным паромомицином. Мы также представляем модели для комплекса тРНК / мРНК, связанного с декодирующим сайтом РНК в присутствии аминогликозида паромомицина. Мы обсуждаем возможные механизмы рибосомного корректирующего чтения и нарушения этой корректуры антибиотиками.

Авторское право 1999 г., Academic Press.

Похожие статьи

• Связывание паромомицина вызывает локальные конформационные изменения в A-сайте 16 S рРНК.

  Fourmy D, Yoshizawa S, Puglisi JD. Fourmy D, et al. J Mol Biol. 1998 27 марта; 277 (2): 333-45. DOI: 10.1006 / jmbi.1997.1551. J Mol Biol. 1998 г. PMID: 9514734

• Вызванные фактором инициации 3 структурные изменения в 30 S субъединице рибосомы и в комплексах, содержащих тРНК (f) (Met) и мРНК.

  Шапкина Т.Г., Долан М.А., Бабин П., Волленциен П. Шапкина Т.Г., и др. J Mol Biol. 2000, 9 июня; 299 (3): 615-28. DOI: 10.1006 / jmbi.2000.3774. J Mol Biol. 2000 г. PMID: 10835272

• Трехмерная модель рибосомной РНК 16S, которая включает информацию о треке мРНК.

  Wollenzien P, Juzumiene D, Shapkina T, Minchew P.Wollenzien P, et al. Nucleic Acids Symp Ser. 1995; (33): 76-8. Nucleic Acids Symp Ser. 1995 г. PMID: 8643405

• Биохимическая характеристика сайта декодирования рибосом.

  Ноллер ВЧ. Ноллер ВЧ. Биохимия. 2006 август; 88 (8): 935-41. DOI: 10.1016 / j.biochi.2006.04.006. Epub 2006 27 апреля. Биохимия. 2006 г. PMID: 16730404 Рассмотрение.

• Сайт 30S рибосомы P: функция 16S рРНК.

  Ноллер HF, Хоанг Л., Фредрик К. Ноллер Х.Ф. и др. FEBS Lett. 2005 7 февраля; 579 (4): 855-8. DOI: 10.1016 / j.febslet.2004.11.026. FEBS Lett. 2005 г. PMID: 15680962 Рассмотрение.

Процитировано

10 статей

• Прогнозирование структуры и стабильности комплексов РНК с межмолекулярным спариванием оснований петля-петля.

  Цао С, Сюй Х, Чен СДж. Cao S, et al. РНК. 2014 июн; 20 (6): 835-45. DOI: 10.1261 / rna.043976.113. Epub 2014 21 апреля. РНК. 2014 г. PMID: 24751648 Бесплатная статья PMC.

• Концепция сворачивания белков с помощью РНК: роль тРНК.

  Biro JC. Biro JC. Модель Theor Biol Med. 2012 2 апреля; 9:10. DOI: 10.1186 / 1742-4682-9-10.Модель Theor Biol Med. 2012 г. PMID: 22462735 Бесплатная статья PMC.

• Стохастический стробирование и взаимодействия лекарств с рибосомами.

  Vaiana AC, Sanbonmatsu KY. Vaiana AC и др. J Mol Biol. 2009 27 февраля; 386 (3): 648-61. DOI: 10.1016 / j.jmb.2008.12.035. Epub 2008 24 декабря. J Mol Biol. 2009 г. PMID: 19146858 Бесплатная статья PMC.

• Проверка ограничений для оснований рРНК, которые устанавливают непоследовательные контакты с комплексом кодон-антикодон в рибосомном сайте A.

  Талиаферро Д.Л., Фарабо П.Дж. Taliaferro DL, et al. РНК. 2007 августа; 13 (8): 1279-86. DOI: 10.1261 / rna.552007. Epub 2007 25 июня. РНК. 2007 г. PMID: 17592040 Бесплатная статья PMC.

• Моделирование движения тРНК в рибосому во время декодирования.

  Санбонмацу К.Ю., Джозеф С., Тунг С.С. Санбонмацу К.Ю. и др. Proc Natl Acad Sci U S A.2005 1 ноября; 102 (44): 15854-9. DOI: 10.1073 / pnas.0503456102. Epub 2005 25 октября. Proc Natl Acad Sci U S A. 2005. PMID: 16249344 Бесплатная статья PMC.

Типы публикаций

• Поддержка исследований, Правительство США, P.H.S.

Условия MeSH

• Антибактериальные агенты / химия
• Антибактериальные агенты / метаболизм
• Escherichia coli / генетика
• Конформация нуклеиновой кислоты
• РНК, мессенджер / химия *
• РНК, мессенджер / метаболизм *
• РНК, рибосома, 16S / химия *
• РНК, рибосомные, 16S / генетика
• РНК, рибосомная, 16S / метаболизм
• РНК, Трансфер / химия *
• РНК, передача / метаболизм *

LinkOut — дополнительные ресурсы

• Источники полных текстов

• Другие источники литературы

• Базы данных молекулярной биологии

[Икс]

цитировать

Копировать

Формат: AMA APA ГНД NLM

ПРАЙМ PubMed | Связывание комплекса тРНК / мРНК через большую бороздку с сайтом декодирования рибосомной РНК 16 S

Цитата

VanLoock, M. S., и другие. «Связывание основной бороздки комплекса тРНК / мРНК с сайтом декодирования 16 S рибосомной РНК». Журнал молекулярной биологии, т. 285, нет. 5, 1999, стр. 2069-78.

VanLoock MS, Истервуд TR, Харви SC. Связывание комплекса тРНК / мРНК по большой бороздке с сайтом декодирования рибосомной РНК 16S. Дж Мол Биол . 1999; 285 (5): 2069-78.

Ванлок, М. С., Истервуд, Т. Р., и Харви, С. С. (1999). Связывание комплекса тРНК / мРНК по большой бороздке с сайтом декодирования рибосомной РНК 16S. Журнал молекулярной биологии , 285 (5), 2069-78.

VanLoock MS, Истервуд TR, Харви SC. Связывание с основной бороздкой комплекса тРНК / мРНК с сайтом декодирования 16 S рибосомной РНК. J Mol Biol. , 5 февраля 1999; 285 (5): 2069-78. PubMed PMID: 9925785.

TY — JOUR T1 — связывание комплекса тРНК / мРНК по большой бороздке с сайтом декодирования рибосомной РНК 16S. AU — VanLoock, M S, AU — Истервуд, T R, AU — Харви, С. С., PY — 1999/2/2 / pubmed PY — 1999/2/2 / medline PY — 1999/2/2 / entrez SP — 2069 EP — 78 JF — Журнал молекулярной биологии JO — J Mol Biol ВЛ — 285 ИС — 5 N2 — Мы предлагаем подробную трехмерную модель с атомными деталями для структуры сайта декодирования 16 S рРНК Escherichia coli в комплексе с мРНК и тРНК A и P сайта.Построение модели началось с четырех основных предположений: (1) конформации тРНК A и P идентичны тем, которые наблюдаются в кристаллической структуре тРНК; (2) тРНК A- и P-сайта принимают ориентацию S-типа при связывании мРНК в рибосоме; (3) A1492 и A1493 неспецифично связываются с мРНК посредством серии водородных связей; и (4) C1400 находится в непосредственной близости к основанию вобуляции тРНК P-сайта, чтобы удовлетворить индуцированную УФ-излучением фотоперекрестную связь, образованную между двумя остатками. У нас есть модели со связыванием как большой, так и малой бороздки комплекса тРНК / мРНК с РНК сайта декодирования, и мы пришли к выводу, что связывание с большой бороздкой более вероятно.Оба класса моделей сохраняют структурные особенности, описанные в структуре ЯМР области А сайта декодирования РНК со связанным паромомицином. Мы также представляем модели для комплекса тРНК / мРНК, связанного с декодирующим сайтом РНК в присутствии аминогликозида паромомицина. Мы обсуждаем возможные механизмы рибосомного корректирующего чтения и нарушения этой корректуры антибиотиками. SN — 0022-2836 UR — https://www.unboundmedicine.com/medline/citation/9925785/major_groove_binding_of_the_trna/mrna_complex_to_the_16_s_ribosomal_rna_decoding_site_ L2 — https: // linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0022-2836(98)92442-1 БД — ПРЕМЬЕР DP — Unbound Medicine ER —

HCV IRES-домен IIb влияет на конфигурацию кодирующей РНК в декодирующей бороздке 40S субъединицы

1. Меган Э. Филбин1 и
2. Джеффри С. Кифт1,2,3

1. ¹ Департамент биохимии и молекулярной генетики, Университет Колорадо, Денвер, Школа медицины, Аврора, Колорадо 80045, Соединенные Штаты Америки
2. ² Медицинский институт Говарда Хьюза, Университет Колорадо, Денвер, Школа медицины, Аврора, Колорадо 80045, США

Аннотация

Вирус гепатита С (ВГС) использует РНК структурированного внутреннего сайта входа в рибосомы (IRES), чтобы задействовать механизм трансляции в вирусной РНК и начать синтез белка без процесса сканирования рибосом, необходимого для инициации канонической трансляции.В этом процессе используются различные структурные домены IRES, который начинается с прямого связывания 40S субъединицы рибосомы. к РНК IRES и включает специфические манипуляции с механизмом трансляции. Мы обнаружили, что при начальной 40S субъединице связывания, домен стебель-петля IRES, который содержит стартовый кодон, раскручивается и принимает стабильную конфигурацию внутри бороздка декодирования субблока. Эта конфигурация зависит от последовательности и структуры другого домена петля-стебель (домен IIb), расположенный далеко от стартового кодона в последовательности, но пространственно проксимально в комплексе IRES • 40S.Мутация домена IIb приводит к неправильной конфигурации РНК HCV в канавке декодирования, что включает изменения в размещении начала AUG кодон и существенное снижение способности IRES инициировать трансляцию. Наши результаты показывают, что две дистальные области IRES структурно взаимодействуют на начальном этапе связывания субъединицы 40S и предполагают, что это важный шаг в управлении синтезом белка.

• Поступила 15.12.2010.
• Принята к печати 18 апреля 2011 г.

• Авторские права © 2011 RNA Society

Кристаллическая структура паромомицина, закрепленная в эубактериальном рибосомном сайте, декодирующем

https://doi.org/10.1016/S0969-2126(01)00629-3Получить права и содержание

Аннотация

Справочная информация: Аминогликозидные антибиотики мешают трансляции как у грамположительных, так и у грамотрицательных бактерий путем связывания с тРНК, декодирующей сайт А рибосомной РНК 16S.

Результаты: Кристаллы комплексов между олигорибонуклеотидами, включающими последовательность сайта рибосомы A Escherichia coli и аминогликозид паромомицин, были расшифрованы с разрешением 2,5 Å. Каждый фрагмент РНК содержит два сайта А, вставленных между парами Уотсона-Крика. Молекулы паромомицина взаимодействуют в увеличенной глубокой бороздке, созданной двумя выпуклыми и одним неспаренным аденинами. В обоих сайтах гидроксильные и аммониевые боковые цепи антибиотика образуют 13 прямых водородных связей с основаниями и атомами основной цепи сайта A.В наиболее определенном месте 8 молекул воды обеспечивают 12 других водородных связей между РНК и антибиотиками. Кольцо I паромомицина укладывается поверх основания G ¹⁴⁹¹ и образует псевдо-Ватсоновские контакты с A ¹⁴⁰⁸ . Как гидроксильная группа, так и одна аммонийная группа кольца II образуют прямые и опосредованные водой водородные связи с парой U ¹⁴⁹⁵ oU ¹⁴⁰⁶ . Выпуклая конформация двух аденинов A ¹⁴⁹² и A ¹⁴⁹³ стабилизируется водородными связями между атомами кислорода фосфата и атомами колец I и II.Гидрофильные участки выступов A ¹⁴⁹² и A ¹⁴⁹³ контактируют с неглубокой канавкой пар G = C в симметричном комплексе.

Выводы: Молекулы воды участвуют в специфичности связывания за счет использования гидратационной оболочки антибиотика и типичных паттернов гидратации воды РНК. Наблюдаемые контакты подтверждают данные о защите, мутациях и устойчивости. Кристаллическая упаковка имитирует межмолекулярные контакты, индуцированные связыванием аминогликозидов в рибосоме.

Ключевые слова

аминогликозид

кристаллическая структура

рибосомная РНК

Рекомендуемые статьиЦитирующие статьи (0)

Copyright © 2001 Cell Press. Опубликовано Elsevier Ltd. Все права защищены.

Рекомендуемые статьи

Цитирующие статьи

Расшифровка центромерной нуклеосомы с помощью CENP-N

Вариант гистона h4 CENP-A является важным признаком центромер и выполняет две основные функции. Во-первых, он необходим для сборки кинетохор посредством его прямых взаимодействий с внутренними субъединицами кинетохор, которые затем могут инициировать сборку этой большой макромолекулярной сборки.Во-вторых, это ориентир, который определяет стабильность идентичности центромерного хроматина через деление клеток. Взаимодействия CENP-C и CENP-N с CENP-A ^NCP являются единственными известными прямыми и специфическими точками контакта кинетохоры с центромерой и, следовательно, являются ключевыми эффекторами, через которые CENP-A реализует свою роль (Carroll et al. ., 2010, 2009; Като и др., 2013).

Хотя структурная основа связывания CENP-C с CENP-A была описана (Kato et al., 2013), как CENP-N связывает CENP-A, оставалось неясным. Здесь мы восполнили этот важный пробел, как схематично показано на рис. 6D – E. Связывание нуклеосом CENP-N отличается от такового, наблюдаемого с RCC1 и др. Связывающими нуклеосомами, которые задействуют в первую очередь открытые кислые участки на гистонах h3A и h3B (Makde et al., 2010). Однако по своим очертаниям он напоминает взаимодействие АТФазного домена ремоделера хроматина SWI2 / SNF2 с НЦП h4 (Farnung et al., 2017; Liu et al., 2017; Narlikar et al., 2013), с тем важным отличием, что SWI2 / SNF2 близко подходит к h4, не вступая с ним в существенные прямые контакты, тогда как CENP-N взаимодействует напрямую с CENP-A (Рисунок 3 — приложение к рисунку 6A – D). Есть также сходство с механизмом связывания нуклеосом бромосомного домена гомологии (BAH) Sir3 (PDB ID 3TU4) (Armache et al., 2011), но последний взаимодействует преимущественно с N-концевым хвостом h5 через распознавание K16 ^h5 , и с кислым участком на h3A-h3B, и гораздо менее широко с ДНК (Рисунок 3 — приложение к рисунку 6E – F).В комплексе CENP-N: CENP-A ^NCP нормально неупорядоченный N-концевой хвост h5 упорядочен до R23 и слабо взаимодействует с петлей CENP-N, соединяющей β3 с β4 (Рисунок 3 — приложение к рисунку 2D). Сообщаемое монометилирование K20 h5 в нуклеосоме CENP-A (Hori et al., 2014) может дополнительно модулировать это взаимодействие. Таким образом, режимы связывания нуклеосом SWI2 / SNF2 и BAH преимущественно основаны на взаимодействиях с ДНК или с гистонами, соответственно, тогда как CENP-N демонстрирует баланс обоих.Значительное взаимодействие CENP-N с ДНК — замечательная и неожиданная особенность сложной структуры.

CENP-C и CENP-N могут одновременно взаимодействовать с одной и той же нуклеосомой CENP-A (Carroll et al., 2010), что также подтверждено в недавних исследованиях (Guo et al., 2017; Weir et al., 2016). Центральный мотив и мотив CENP-C CENP-C, которые придают способность распознавания CENP-A in vitro, взаимодействуют через «аргининовый якорь» с кислотным участком h3A и h3B, а также декодируют расходящийся C-концевой хвост CENP-A (Като и др., 2013). Эти детерминанты связывания CENP-C на CENP-A расположены рядом, но не перекрываются с отпечатком связывания CENP-N. Действительно, при моделировании структуры CENP-N: CENP-A ^NCP в соответствии с положением, которое он занимает в своей структуре с нуклеосомой (PDB ID 4 × 23) (Kato et al., 2013), мотив CENP-C могут быть размещены без стерических столкновений (Рисунок 6C, E). Таким образом, CENP-C и CENP-N взаимодействуют с CENP-A через дополнительные интерфейсы. В контексте более крупного комплекса CCAN эти мотивы связывания CENP-A взаимодействуют, чтобы увеличить общую аффинность связывания с CENP-A (Guo et al., 2017; Weir et al., 2016).

Было высказано предположение, что CENP-N значительно стабилизируется при связывании с нуклеосомой CENP-A (Guo et al., 2017). Наше исследование не выявило четкой структурной основы для этого явления, так как нам не удалось идентифицировать значительные конформационные изменения в CENP-N отдельно (кристаллическая структура) по сравнению с его комплексом с CENP-A ^NCP . Также было высказано предположение, что CENP-C изменяет форму и укрепляет нуклеосому CENP-A и модулирует концы ДНК, чтобы они соответствовали свободной обертке, наблюдаемой на центромерах (Falk et al., 2015). Важно отметить, что эти эффекты связывания CENP-C с нуклеосомой CENP-A, по-видимому, не требуются для селективного (по h4) взаимодействия CENP-N, поскольку селективность в отношении CENP-A сохранялась в отсутствие CENP-C [ это исследование и (Carroll et al., 2009; Weir et al., 2016)]. Мы также отмечаем, что концы ДНК, по-видимому, хорошо определены в нашей структуре комплекса CENP-N: CENP-A ^NCP , в отличие от того, что наблюдалось в структуре изолированного CENP-A ^NCP (PDB ID 3AN2 ).В настоящее время мы не можем окончательно сделать вывод о том, происходит ли стабилизация концов из-за связывания CENP-N с нуклеосомой CENP-A, поскольку мы еще не смогли получить ЭМ-структуру высокого разрешения отдельно взятой нуклеосомы CENP-A. для сравнения. Не исключено, что криогенные условия, использованные для наших структурных работ, стабилизируют конкретную конформацию комплекса.

У большинства организмов идентичность центромеры определяется не последовательностью ДНК центромеры, а скорее обогащением CENP-A в определенном домене хроматина.Образование de novo стабильно унаследованных центромер на ранее нецентромерных сайтах (неоцентромеры) дает четкие доказательства в пользу этой идеи. Таким образом, центромеры являются не генетически (т.е. ДНК-последовательность), а эпигенетическая спецификация, при этом уже существующее обогащение CENP-A является необходимым условием для продолжения отложения нового CENP-A в одном и том же месте через поколения. Следовательно, существует значительный интерес к молекулярным механизмам, которые способствуют отложению нового CENP-A на центромерах во время клеточного цикла, и к механизмам, которые способствуют стабилизации и персистенции CENP-A после его включения в центромеры.

Консервированный аппарат для отложения нового CENP-A, включая специализированный шаперон CENP-A HJURP (Scm3 в S. cerevisiae ) и адаптерный комплекс, состоящий из субъединиц Mis18 и M18BP1, был описан в последние годы (Dunleavy et al. , 2009; Foltz et al., 2009; Fujita et al., 2007; Hayashi et al., 2004; Pidoux et al., 2009; Sanchez-Pulido et al., 2009; Williams et al., 2009). Дополнительные механизмы, в частности ферменты ремоделирования хроматина, использующие гидролиз АТФ для вытеснения h4, вероятно, участвуют в реакции, но однозначно не идентифицированы.Этот механизм задействуется в центромерах на ранних этапах клеточного цикла и, как полагают, способствует замене гистона h4 новым CENP-A (Dunleavy et al., 2011; Jansen et al., 2007; Schuh et al., 2007). Вероятно, существующая нуклеосома CENP-A действует как матрица в этой реакции, поскольку количество нуклеосом CENP-A на данной центромере является, по крайней мере в первом приближении, постоянным на протяжении последующих клеточных делений (French et al., 2017; Hori et al., 2017; Jansen et al., 2007). Это означает, что после каждого деления клетки включается такое же количество новых нуклеосом CENP-A, что и изначально присутствующих нуклеосом CENP-A, что позволяет предположить, что механизм депонирования нацелен на вытеснение и замену h4 на CENP-A, нуклеосому h4, которая является вероятно, в непосредственной близости от нуклеосомы CENP-A (Musacchio and Desai, 2017).Хотя механистические детали осаждения CENP-A остаются частично неясными, в настоящее время имеются существенные доказательства того, что для привлечения механизма осаждения CENP-A требуется CENP-C и, возможно, другие факторы CCAN (Dambacher et al., 2012; Moree et al., 2011 ; Shono et al., 2015). Хотя CENP-N не был напрямую вовлечен в отложение CENP-A, наше наблюдение, что CENP-N занимает область нуклеосомы, необходимую для связывания ферментами ремоделирования хроматина семейства SWI2 / SNF2, предполагает, что CENP-N может защищать центромерные нуклеосомы от перепланировка и выселение, тем самым способствуя его устойчивости.В самом деле, как CENP-C, так и CENP-N вносят вклад в стабилизацию вновь включенного CENP-A в центромерный хроматин (Guo et al., 2017). Новое отложение CENP-N на центромерах происходит в поздней S фазе (Fang et al., 2015; Hellwig et al., 2011) и может запускать стабилизацию организации центромер, необходимую для успешной сборки кинетохор.

Таким образом, наш анализ механизмов взаимодействия комплекса CENP-NL с CENP-A и CENP-C представляет собой шаг вперед в молекулярном анализе почти универсально консервативных функций CENP-A у эукариот, которые необходимы для точного разделения хромосом и, в более общем смысле, для успешного деления клеток и размножения жизни.{{\ rm {Sec}}} $. Последовательность PSTK Methanocaldococcus jannaschii (MjPSTK) предполагает наличие N-концевого киназного домена (177 аминокислотных остатков), за которым следует предполагаемая область связывания тРНК (75 аминокислотных остатков). Структуры MjPSTK в комплексе с ADP и AMPPNP показали, что этот фермент принадлежит к классу киназ P-петли и что домен киназы тесно связан с глюконаткиназой и аденилаткиназой. АТФ связывается доменом P-петли (остатки 11-18). Структура фермента, образованная антипараллельной димеризацией двух мономеров PSTK, имеет глубокую бороздку с положительным электростатическим потенциалом.{{\ rm {Sec}}} $.

Информация о журнале

PNAS — это самый цитируемый в мире междисциплинарный научный сериал. Он публикует высокоэффективные исследовательские отчеты, комментарии, мнения, обзоры и т. Д. доклады коллоквиума и акции Академии. В соответствии с руководящими принципы, установленные Джорджем Эллери Хейлом в 1914 году, PNAS издает краткие первые объявления членов Академии и иностранных партнеров подробнее важный вклад в исследования и работу, которая, по мнению Участника, иметь особое значение.

Информация об издателе

Национальная академия наук (НАН) — это частная некоммерческая организация ведущих исследователей страны. НАН признает и продвигает выдающуюся науку путем избрания в члены; публикация в своем журнале PNAS; и его награды, программы и специальные мероприятия. Через Национальные академии наук, инженерии и медицины NAS предоставляет объективные, научно обоснованные советы по важнейшим вопросам, затрагивающим нацию.

.